免疫固定法によるM蛋白の検査・分析

1. M蛋白とは何か

体を病原体から守る蛋白である免疫グロブリンには、IgG、IgA、IgM、IgD、IgEのクラスと、κ、λのタイプがあります。M蛋白は、モノクローナルな形質細胞から作り出された均一性の免疫グロブリンであり、完全分子型とべンスジョーンズ蛋白(BJP)と呼ばれる、形質細胞から直接遊離するモノクローナルなL鎖である不完全型があります。 蛋白分画でα2~γ位付近に鋭いピークが現れます。

2.免疫固定法(IFE)の特徴

 免疫固定法(Immunofixation Electrophoresis)は、アガロースゲルによる蛋白電気泳動と免疫沈降反応を組み合わせた方法です。従来よりIFEは、血清、尿、髄液、その他の体液を試料として遺伝学、及び臨床検査など多くの分野で用いられてきました。IFEが最もよく用いられるのは、臨床検査におけるモノクローナル免疫グロブリンすなわち“M蛋白”の同定です。M蛋白バンドの検出に優れ、ベンスジョーンズ蛋白(以下BJP)の検出にも適しています。また、血清検体を一定の希釈率や塗布量で測定するため、時系列でM蛋白の増減を判断することができます。
当社のエパライザシリーズでは、自動化により、測定が簡便で結果の判読も容易です。測定キットはIgG、IgA、IgM、κ、λで構成され、IgDやIgEなどのM蛋白が疑われる場合、それらの特異抗血清を使用することによりIgDやIgEの稀なM蛋白の同定に対応しています。

3.電気泳動によってどう分析されるか

IFE泳動パターンアガロースゲルに検体を塗布したのち、電気泳動により試料中の蛋白を分離します。アルカリ性緩衝液中で、蛋白質はすべて陰(マイナス)に帯電します。電圧をかけると、蛋白質は陽極(プラス)側に向かって移動します。支持体に抗血清を展開すると、抗原抗体反応により免疫沈降物が生じて支持体上に固定されます。未反応蛋白を除去した後、免疫沈降物を染色します。蛋白レーンは蛋白分画パターンを表示し、それ以外のレーンは特異抗血清のバンドが染色されます。

蛋白レーンのMバンドと同じ位置にある特異抗血清レーンのバンドを、M蛋白と同定(判読)します。

4. 臨床的にどう解釈されるか


IFE検査によるM蛋白バンドの消滅が完全寛解(CR)判定の前提条件となっています。新規の分子標的薬やモノクローナル抗体薬の登場で完全寛解(CR)に達する患者は過去に比べ飛躍的に増加しています。それに伴い完全寛解は多発性骨髄腫患者の余命延長に寄与しています。また、ALアミロイドーシスにおいてM蛋白(BJPを含む)の陽性率は高く、IFE測定はALアミロイド-シスの診断に利用されています。
一方、M蛋白は健常人にも出現します。MGUSと呼ばれています。50歳以上の人でMGUS患者は3%前後存在します。一定の割合(約1%/年)で悪性疾患へ移行します。
また、BJPの検出は健常人であっても腎臓に障害をもたらすため、慎重な経過観察が必要です。

IFE検査は多発性骨髄腫の治療効果判定の必須検査として使用されています。

最終更新日:2026.10.03

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